中文名称:乳酸脱氢酶

英文名称:lactate dehydrogenase，LDH

定义:广泛存在的催化乳酸和丙酮酸相互转换的酶。L-乳酸脱氢酶(编号:EC 1.1.1.27)作用于L-乳酸;D-乳酸脱氢酶(编号:EC 1.1.1.28)作用于D-乳酸，两者均以NAD+为氢受体。在厌氧酵解时，催化丙酮酸接受由3-磷酸甘油醛脱氢酶形成的NADH的氢，形成乳酸。

所属学科:生物化学与分子生物学(一级学科);酶(二级学科)

乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶，几乎存在于所有组织中。有两个亚单位。同工酶有五种形式，即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)及LDH-5(M4)，可用电泳方法将其分离。LDH同功酶的分布有明显的组织特异性，所以可以根据其组织特异性来协用诊断疾病。正常人血清中LDH2〉LDH1。如有心肌酶释放入血则LDH1〉LDH2，利用此指标可以观察诊断心肌疾病。

乳酸脱氢酶(LDH)分子量为135~140KD，由两种亚单位组成:H(表示heart)和M(表示muscle)。它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即:LDH1(H4)、LDH2(H3M1)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)、LDH5(M4)。

LDH催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反应，在碱性条件下促进lactic acid向pyruvic acid方向的反应，而在中性条件下促进pyruvic acid向lactic acid的转化(为逆反应)。LDH是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。

由于LDH几乎存在于所有体细胞中，而且在人体组织中的活性普遍很高，所以血清中LDH的增高对任何单一组织或器官都是非特异的。在AMI时升高迟、达峰晚，故对早期诊断价值不大。由于半寿期长(10~163小时)，多用于回顾性诊断，如对人院较晚的AMI病人、亚急性MI的诊断和病情监测。

LDH在组织中的分布特点是心、肾以LDH1为主，LDH2次之;肺以LDH3.LDH4为主;骨骼肌以LDH5为主;肝以LDH5为主，LDH4次之。血清中LDH含量的顺序是LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5.

(1)琼脂糖电泳法:

LDH1(28.4±5.3)%;

LDH2(41.0±5.0)%;

LDH3(19.0±4.0)%;

LDH4(6.6±3.5)%;

LDH5(4.6±3.0)%。

(2)醋酸纤维素薄膜法:

LDH1(25.32±2.62)%

LDH2(34.36±1.57)%

LDH3(21.86±1.38)%

LDH4(11.3±1.84)%

LDH5(7.97±1.59)%

(3)聚丙烯酰胺法:

LDH1(26.9±0.4)%

LDH2(36.0±0.5)%

LDH3(21.9±0.4)%

LDH4(11.1±0.4)%

LDH5(4.1±0.3)%

总之，健康成人血清LDH同工酶有如下的规律:LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5。