目前，和疯牛病有关的蛋白质PrP被一些学者称为“朊病毒”。疯牛病的发生，从分子水平看，是蛋白质分子形态的改变，由原来的单个球状分子变成了纤维状的聚集态。此外有2个和早老性痴呆有关的蛋白质，在病变时也发生聚集，它们是β淀粉样蛋白(Aβ)和Tau蛋白。这些蛋白质在病变时的一个共同特点是，分子中β折叠增加，进而导致分子聚集，对蛋白水解酶的抗性增大。疯牛病的发生，既没有也不需要有DNA复制，也没有作为病原体的蛋白质增加，因此，将PrP称为“朊病毒”并不确切。将疯牛病等有关的疾病称为蛋白质“构象病”更合适。发生疯牛病时，PrP中一些α螺旋如何转变为β折叠"_blank" href="/item/氨基酸残基">氨基酸残基构成的肽段，经酶解断裂后很容易聚集。可能在前体分子中，这段肽和分子内的其它肽段存在着相互作用，故不发生该肽段间的相互作用，一旦从完整分子中游离出来，就可能和同样的碎片肽段聚集。
在正常情况下，Tau蛋白分子中有很多丝氨酸和苏氨酸被单个N-乙酰氨基葡萄糖基化(O-GlcNAc化)，但是病变时，同样的位点不再O-GlcNAc化，而是被磷酸化。表面看来，这2类基团都是亲水的，但O-GlcNAc是中性的，而被磷酸修饰后则变为酸性。相邻的成簇的磷酸基团间的排斥力，可能会导致Tau蛋白的构象改变，致使分子内的相互作用变成分子间的相互作用，最终同样会形成长的纤维。
因此，蛋白质“构象病”在蛋白质的研究中，绝对不是孤立的现象，完全应该也可能，从疏水作用、亲水/疏水平衡的角度，与蛋白质的折叠、蛋白质的装配、蛋白质的别构现象联系起来进行研究。
