分子马达靠很小的增值来工作，转入蛋白质构象的改变从而能进行有引导的运动，它需要一条引导马达装配的运动轨道进行有规则的运动来通过一段距离。实际上，我们以前已经遇到过一类分子马达，它利用我们即将涉及的分子机器，即沿着DNA和RNA轨迹运动的解螺旋酶。沿重复同一亚单位组成的蛋白丝（如肌纤蛋白和微管）－－在高度亲缘关系和低亲缘关系间的马达蛋白质的循环，是为使丝状轨道响应于ＡＴＰ的结合，水解。ＡＴＰ的每一次结合、推动、释放，都是产生运动的机制。
也存在一种完全不同的策略，就象大肠杆菌之类的细菌那样用来产生运动，一套鞭毛扮演着螺旋桨，在细菌细胞膜中做马达旋转，这个旋转的马达被一个跨膜的蛋白质浓度梯度所驱动，代替被ＡＴＰ水解所驱动，一套蛋白质浓度梯度去转动运动的机理类似于ＡＴＰ合成酶的F0亚基的作用.但是,储存生化能量的主要模式都是ATP和离子浓度梯度,被渐进式的利用去驱动有机分子运动.
真核细胞含有三种主要的马达蛋白家族：肌球蛋白、kinesins蛋白和动力蛋白。初一看，这些蛋白家族好像彼此很不同。在肌肉中的肌球蛋白，开始时被描绘成有它自己的作用基础，沿着肌纤蛋白的丝运动，肌肉肌球蛋白包括两个拷贝,它们都有一个87kd分子团的重链，一个必需的轻链,和一个起调节作用的轻链。人类基因似乎能编码超过40种截然不同的肌球蛋白,在肌肉收缩中有些功能和另一些参与不同种类的其他过程。kinesins蛋白在蛋白质、囊泡和沿微管的细胞器转运中起作用，包括染色体分离。kinesins蛋白常包括两个拷贝，一个是重链，一个是轻链，它的重链大约只有肌球蛋白长度的一半。人类基因至少能编码40种kinesins蛋白。在一些真核细胞中，动力蛋白能驱动纤毛和鞭毛的运动，和其他作用蛋白相比，动力蛋白较大，有个大于500kd的分子团重链，人类基因似乎能编码大约10种动力蛋白。
比较肌球蛋白，kinesins和动力蛋白的氨基酸序列，并没有出现这些蛋白质家族之间有意义的关系，但是，在确定它们的三维结构之后，肌球蛋白和kinesins家族的成员之间被发现有显著的相似性，特别是肌球蛋白和kinesins都包含同源的P-环NTP酶核心部位，这些在G蛋白中也存在。动力蛋白重链的序列分析揭示出它是P-环NTP酶的AAA子家族的一个成员，我们以前在19S蛋白解体系统中遇到过该子家族，动力蛋白有6个序列编码一个沿着它的长段排列的P-环NTP酶整环。从而，可以利用有关G蛋白和其他P-环NTP酶的知识来分析这些马达蛋白的运动机理。
